Chemii krwi, enzymy krwi. Amylazy, lipazy, ALT, AST, LDH, fosfatazy alkalicznej - wzrost, spadek wydajności. Przyczyny łamania, analiza dekodowania.

W tym artykule:

hemodiastase
Norma amylazy krwi
Wzrost amylazy krwi
Zmniejszenie krwi i moczu amylazy
Jak uzyskać test amylazy?
lipazy
Norma lipazy we krwi
Po lipazy we krwi?
Kiedy lipazy we krwi obniżył?
Jak przygotować się do analizy lipazy?
Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)
Norma dehydrogenazy mleczanowej (LDH), krew
Przyczyny zwiększonej aktywności dehydrogenazy mleczanowej we krwi
Jak zdać test LDH?
Aminotransferazy alaninowej (ALT ALT)
Norma aminotransferazy alaninowej (ALT / ALAT) w krwi
Przyczyny wysokiej aminotransferazy alaninowej (ALT)
Jak należy badać na ALT (aminotransferazy alaninowej)?
Aminotransferazy asparaginianowej (AST, AspAT)
Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AspAT)
Dlaczego aminotransferazy asparaginianowej (AST, AspAT) wzrosła?
Fosfataza alkaliczna (ALP)
Norma alkalicznej fosfatazy
Przyczyny podwyższonej fosfatazy alkalicznej
Przyczyną niskiego poziomu fosfatazy alkalicznej
Jak zdać test fosfatazy alkalicznej?

Biochemicznych analizy krwi często używane określenie aktywności enzymów. Co to są enzymy? enzym - cząsteczki białka, które przyspiesza reakcje biochemiczne w organizmie człowieka. Jest to równoznaczne z enzymem termin enzym. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu jako synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, struktury i funkcji enzymów, zwanych enzymologia.

Zastanów się, co jest to skomplikowana struktura - enzym. Ten enzym składa się z dwóch części - części białka i centrum aktywnego enzymu. Część białka zwane apoenzyme, i miejsce aktywne - koenzym. Całej cząsteczki enzymu, tzn apoenzyme powiększonej koenzymu nazywa goloferment. Apoenzyme zawsze reprezentowane wyłącznie struktura trzeciorzędowa białka. Trzeciorzędowa struktura oznacza, że liniowym łańcuchem aminokwasów przeprowadza się w strukturze złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym mogą być dostarczane przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12 flawinę, hemu, itd.) Lub nieorganiczne (w postaci jonów metali - Cu, Co, Zn, itp.) Rzeczywiste przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane koenzymem.

Co jest enzymem? Jak zrobić enzymy?

Substancja, na której enzym działa nazywa podłoże, substancja, którą otrzymuje się przez reakcję zwaną produkt. Nazwy enzymów są często tworzone przez dodanie końcówki - aza nazwy podłoża. Na przykład, suktsinatdegidrogenaza - rozszczepia bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenazy mleczanowej - rozszczepia mleczan (kwas mlekowy) i t.d.Fermenty podzielone na kilka typów w zależności od typu reakcji że przyspieszenia. Na przykład, dehydrogenaza następuje utlenianie lub redukcję prowadzi hydrolazy rozszczepienie wiązania chemicznego (trypsyna, pepsynę - enzymy trawienne), etc.

Każdy enzym jedynie przyspiesza reakcję jednego szczególnego i prowadzi w pewnych warunkach (temperatura, kwasowość medium). Enzym ma powinowactwo do swego substratu, czyli może pracować tylko z tą substancją. Uznanie „ich” podłoża pod warunkiem apoenzyme. Oznacza to, że proces roboczy enzymu można przedstawić w następujący sposób: apoenzyme uczy substratu i koenzymu nie przyspiesza reakcję rozpoznawane substancji. Ta zasada współpracy został nazwany ligand - receptor lub Oddziaływanie na podstawie klucza - zamek.Oznacza to, że gdy zamek jest odpowiedni klucz indywidualny, a substrat enzymu jest traktowany indywidualnie.

hemodiastase

Amylazy wytwarzanej przez trzustkę i bierze udział w rozkładzie skrobi i glikogenu do glukozy. Amylazy - jest jednym z enzymów biorących udział w fermentacji. Najwyższe stężenie amylazy oznacza się w trzustce i gruczołach ślinowych.

Istnieje kilka rodzajów amylazy - amylaza, amylaza, amylaza, z których najczęściej określenia aktywności amylazy. Jest to rodzaj stężenie amylazy we krwi oznacza się w laboratorium.

W ludzkiej krwi zawartej typu dwuwarstwowego amylazy - typ P i S typu. Moczu występuje 65% typu P-amylazy, w krwi do 60% jest typu S. P-amylaza typu badania biochemiczne moczu zwane Diastaza, aby uniknąć nieporozumień.

Aktywność amylazy w moczu w 10-krotnie wyższa niż aktywność amylazy w krwi. Oznaczanie aktywności amylazy diastazy stosowane do diagnozowania innych chorób trzustki i trzustki. W przewlekłej i podostre zapalenie trzustki użyć amylazy termin w soku z dwunastnicy.

Norma amylazy krwi

Wzrost amylazy krwi

Zwiększenie aktywności amylazy we krwi zwanej hyperamylasemia, oraz zwiększenie aktywności diastazy moczu - giperamilazuriya.

Wzrost amylazy krwi wykrywa się w następujących warunkach:

wczesnego, ostrego zapalenia trzustki, maksymalną osiąga się po 4 godzinach od rozpoczęcia ataku i zredukowane do normalnego 2-6 dni od rozpoczęcia ataku (wzrost aktywności amylazy może 8 razy)
w zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki (aktywność amylazy zwiększyć 3-5-krotnie)
w obecności kamieni lub guzów trzustki
ostre zakażenia wirusowe - świnie
zatrucie alkoholem
ciąża pozamaciczna

Kiedy wzrosła mocz amylazy?
Zwiększając stężenie amylazy w moczu jest opracowany w następujących przypadkach:

na ostre zapalenie trzustki Aktywność diastazy jest zwiększone 10-30 razy
podczas zaostrzeń przewlekłe zapalenie trzustki Aktywność diastazy zwiększyć 3-5-krotnie
choroby zapalne wątroby obserwowano umiarkowany wzrost aktywności diastazy 1,5-2 razy
ostre zapalenie wyrostka
zapalenie pęcherzyka żółciowego
niedrożność jelit
zatrucie alkoholem
krwawienie z wrzodów przewodu pokarmowego
w leczeniu lekami sulfanilamidu, morfina, diuretyki i doustne środki antykoncepcyjne

Wraz z rozwojem całkowitej martwiczego zapalenia trzustki, rak trzustki i przewlekłe zapalenie trzustki aktywności amylazy nie może być zwiększona.

Zmniejszenie krwi i moczu amylazy

Istnieje stan organizmu, co może zmniejszać aktywność amylazy. Niska aktywność diastaza Moczu wykrywa się poważnych chorób dziedzicznych - mukowiscydozą.

We krwi Spadek aktywności amylazy możliwe po wystąpieniu ostrego zapalenia trzustki z martwicy trzustki i zwłóknienie torbielowate.

Pomimo tego, że obecny amylazy nerek, wątroby i trzustki, określenie jego aktywności stosowanego głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak uzyskać test amylazy?

Aby określić aktywność amylazy daje krew z żyły rano, na czczo lub środkowej części moczu porannego. W przeddzień kapitulacji przed analizą należy unikać tłustych i pikantnych potraw. W przypadku ostrego zapalenia trzustki dopasowanie krwi z żyły i moczu w obrocie niezależności sutok.V czasu, stosowane obecnie w większości laboratoriów enzymatycznych metod oznaczania aktywności amylazy. Metoda ta jest dokładna, wysoce specyficzne i zajmuje raczej krótki okres czasu.

lipazy

Struktura, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza - jest jednym z enzymów trawiennych, które uczestniczy w rozszczepienia zhirov.Dlya działania tego enzymu, konieczna jest obecność kwasów żółciowych i koenzymu nazwie kolipaza. Lipazy jest produkowany przez różne narządy człowieka - trzustki, płuc, leukocytów.

Najwyższe wartości diagnostycznej lipazy, który jest syntetyzowany przez trzustkę. Dlatego też, oznaczanie aktywności lipazy jest korzystnie stosowany w diagnostyce chorób trzustki.

Norma lipazy we krwi

**aktywność lipazy Norma**
aktywność lipazy we krwi	13 - 60	U / ml

W moczu zdrowego człowieka lipazy brakuje!

Lipazę w diagnostyce chorób trzustki
Do diagnozowania chorób lipazy trzustki jest bardziej szczegółowy niż użycie amylazy, ponieważ jego aktywność jest normalnie ciążą pozamaciczną, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego i świńskiej wątroby. Dlatego też, gdy podejrzenie trzustki korzystnym do oznaczania aktywności lipazy i amylazy odnovremenno.Povyshenie lipazy surowicy ostrego zapalenia trzustki, ewentualnie od 2 do 50 razy normą. Dokładne zidentyfikowanie ostre zapalenie trzustki alkoholowy stosuje się stosunek lipazy i amylazy, przy czym, jeżeli stosunek ten jest większy niż 2, a następnie w przypadku zapalenia trzustki, alkohol niewątpliwie proiskhozhdeniya.Povyshenie amylazy we krwi pojawia się po 4-5 godzinach po wystąpieniu ostrego zapalenia trzustki, osiągając maksimum po 12 -24 godzin i utrzymuje się na podwyższonym poziomie przez 8-12 dni. Wraz z rozwojem ostrej surowicy trzustki Aktywność lipazy można wcześniej większa i bardziej znaczące niż amylazy.

Po lipazy we krwi?

Na jakich warunkach jest zwiększona aktywność lipazy w surowicy:

ostre zapalenie trzustki
różne guza, jak i trzustki
zapalenie pęcherzyka żółciowego
cholestasia
perforacji wrzodów
choroby metaboliczne - cukrzyca, artretyzm, otyłość
leki (heparyna, narkotycznych leków przeciwbólowych, nasennych barbiturowego serii, indometacyna)

Możliwe jest również zwiększenie aktywności lipazy uraz, zranień, operacji, złamania i ostrej niewydolności nerek. Jednak zwiększona aktywność lipazy w tych warunkach nie jest specyficzne dla nich, a więc w diagnozowania tych chorób nie jest używany.

Kiedy lipazy we krwi obniżył?

Zmniejszenie aktywności lipazy w osoczu obserwuje się w nowotworach o różnej lokalizacji (z wyjątkiem trzustki) usuwano trzustkę, niedożywienie lub dziedzicznej triglitseridemii.

Jak przygotować się do analizy lipazy?

W celu określenia aktywności lipazy daje krew z żyły rano, na czczo. Przed noc, przed analizą nie powinny być brane dostawę tłustych, pikantnych i pikantne jedzenie. W nagłych krwi z żyły poddaje się niezależnie od pory dnia i poprzednim podgotovki.V obecnie do oznaczenia aktywności lipazy jest najczęściej stosowaną metodą immunohistochemiczne lub enzymatycznych. Enzymatyczna metoda szybsza i wymaga mniej pracowników.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) - enzym, który znajduje się w cytoplazmie komórki nerki, serca, wątroby, mięśnia, śledziona, trzustka. Koenzym LDH są jony cynku i nikotynamid adeniny dinukleotyd (NAD). LDH bierze udział w metabolizmie glukozy, katalizujące przemianę (mleczan kwasu mlekowego), pirogronian (kwas pirogronowy). Surowica posiada pięć izoform fermenta.LDG1 i LDG2 izoformy pochodzenia sercowego, która znajduje się głównie w sercu. LDG3, LDG4 i LDG5 - pochodzenie wątroby.

Norma dehydrogenazy mleczanowej (LDH), krew

Wartość diagnostyczna izoenzymów LDH

W diagnostyce różnych chorób bardziej pouczające jest precyzyjnie określić aktywność izoenzymów LDH. Na przykład, zawał mięśnia sercowego obserwowano znaczny wzrost LDG1. Dla potwierdzenia laboratoryjnego zawału serca determinuje stosunek LDG1 / LDG2, a jeśli stosunek jest większy niż 1, oznacza to, że osoba miała zawał serca. Jednakże takie testy nie są powszechnie ispolzuyutsyavvidu ich wysoki koszt i złożoność. Zazwyczaj prowadzi się oznaczanie całkowitej aktywności LDH, który składa się z całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnostyce zawału serca
Rozważmy wartość diagnostyczną wykrywania całkowitej aktywności LDH. Określanie aktywności dehydrogenazy mleczanowej są stosowane do diagnozowania koniec mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jej aktywności rozwija się po 12-24 godzinach po ataku i może być utrzymywana na wysokim poziomie do 10-12 dni. Jest to bardzo ważny czynnik, gdy pacjenci badający przyjęty do szpitala po ataku. Jeżeli wzrost aktywności LDH jest nieznaczne, wówczas mamy do czynienia z niewielką ogniskową mięśnia sercowego, czy wręcz przeciwnie, wzrost aktywności przez dłuższy okres - tak mówimy o rozległym infarkte.U pacjentów z dławicą zwiększona aktywność LDH w ciągu pierwszych 2-3 dni po ataku.

LDH w diagnostyce wątroby
Całkowita aktywność LDH może być zwiększona w ostrym zapaleniu wątroby (poprzez zwiększanie aktywności i LDG4 LDG5). W tym przypadku, aktywność LDH w surowicy wzrosły w ciągu pierwszych tygodni okresu żółtaczki, czyli w ciągu pierwszych 10 dni.

Norma LDH u zdrowych ludzi:

Może zwiększać aktywność LDH u zdrowych osób (fizjologiczny) Po wysiłku, w czasie ciąży i po zażyciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutololu, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicyliny, sulfonamidy powoduje również wzrost aktywności LDH. Dlatego przy podejmowaniu tych leków należy wziąć pod uwagę możliwość zwiększenia aktywności LDH, który nie mówi o obecności procesów patologicznych w organizmie.

Przyczyny zwiększonej aktywności dehydrogenazy mleczanowej we krwi

Ogólnie, wzrost aktywności LDH w surowicy krwi może być wykrywany w następujących stanach chorobowych:

zawał mięśnia sercowego
ostre zapalenie wątroby (wirusowe, toksyczne)
marskość
nowotwory w różnych lokalizacjach (potworniakami, dysgerminomas jajników)
Uszkodzenie mięśni (pęknięć, złamania kości, etc.)
ostre zapalenie trzustki
niewydolność nerek (odmiedniczkowe zapalenie nerek, zapalenie kłębuszków nerkowych)
niedokrwistość hemolityczna, niedobór witaminy B12 i kwasu foliowego Niedokrwistość z niedoboru
białaczki

LDH może mieć zmniejszyła się aktywność wśród mocznicy (wzrost stężenia mocznika).

Jak zdać test LDH?

Aby określić aktywność LDH daje krew z żyły rano, na czczo. Diety specjalne lub ograniczenia do dostarczania analiz tam. LDH występuje w czerwonych komórkach krwi, badania surowicy powinno być świeże, bez hemolizy. Obecnie aktywność LDH jest najczęściej określona za pomocą metody enzymatycznej, która jest wystarczająco wytrzymała, specyficzne i szybko.

Aminotransferazy alaninowej (ALT ALT)

aminotransferazy alaninowej (ALT ALT) - enzym dotycząca aminotransferaz (transaminazy), który jest zaangażowany w transfer jednego aminokwasu biologicznej cząsteczki do innego. Ponieważ enzym jest obecny alanina tytułowy kwas aminową, co oznacza, że enzym przenosi aminokwasem jest alanina. AST jest koenzym witaminy B6. ALT jest syntetyzowany w komórkach, tak że aktywność jest normalne w krwi jest niska. Korzystnie syntetyzowany w komórkach wątroby, ale również w komórkach nerki, serca, mięśni i trzustki.

Norma aminotransferazy alaninowej (ALT / ALAT) w krwi

**Norma ALT / ALAT**
dla mężczyzn	40	U / l
dla kobiet	do 32	U / l

Zwiększona aktywność ALT u zdrowych osób (fizjologiczny) Mogą być w wyniku przyjmowania pewnych leków (antybiotyki, barbiturany, narkotyki, leki przeciwnowotworowe, doustne środki antykoncepcyjne, niesteroidalne leki przeciwzapalne, bishydroxycoumarin Echinacea walerianowego) mocnego ćwiczeń fizycznych, urazu. Również wysokie ALT obserwowano u młodzieży w okresie intensywnego wzrostu.

ALT w diagnostyce chorób wątroby
W diagnostyce patologicznych stanów organizmu zwiększenie aktywności ALT jest cechą charakterystyczną ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi jest wykrywany przez 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i przez 7-10 dni przed maksymalnym poziomem bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrej niewydolności wątroby jest 5-10 razy. Zwiększona aktywność ALT przez długi czas lub zwiększyć ją w późniejszych stadiach choroby to wskazuje początek masywnej martwicy wątroby.

Przyczyny wysokiej aminotransferazy alaninowej (ALT)

Wysoka aktywność ALT we krwi wykazuje obecność takich patologii:

ostre zapalenie wątroby
marskość
żółtaczka mechaniczna
Podawanie hepatotoksyczne leków (na przykład niektóre antybiotyki, sole zatrucia ołowiem)
zapadnięcie się dużego guza
raka wątroby lub przerzutów do wątroby
spalić choroby
rozległy zawał serca
urazowe uszkodzenie tkanki mięśniowej

Pacjenci z mononukleoza, alkoholizm, stłuszczeniem (hepatosis) poddawanych zabiegom kardiochirurgicznym, może być również niewielki wzrost aktywności ALT.

W ostrych chorób wątroby (marskość wątroby), ciężką martwicę gdy liczba aktywnych komórek wątroby jest ograniczona, a także niedobór witaminy B6 we krwi obserwowanego zmniejszenie aktywności ALT.

Jak należy badać na ALT (aminotransferazy alaninowej)?

Krew do oznaczania aktywności ALT pobierana jest z żyły rano, na czczo. Wymagana jest specjalna dieta. Jednakże, należy skonsultować się z lekarzem i anulować kilka dni biorąc leki, które powodują zmiany w aktywności ALT. ALT ocenić metodę enzymatyczną, która jest specyficzna, bardzo prosty w obsłudze i nie wymaga długiego i konkretne przygotowania próbki.

Aminotransferazy asparaginianowej (AST, AspAT)

APT - struktury i funkcji enzymu
Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AspAT) - enzym z grupy enzymów, które wykonuje przekazanie z asparaginianu aminokwasu biologicznej cząsteczki do innego. ASTyavlyaetsya koenzym witaminy B6. AST jest wewnątrzkomórkowym enzymem, który jest zwykle przechowywany w komórkach. Komórki enzym może być obecny w cytoplazmie i mitochondriów. Najaktywniejszy AST znajduje się w sercu, wątrobie, mięśniach i nerkach. Krew jest obecna głównie w cytoplazmie frakcja AST.

Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AspAT)

Są wyższe wartości aktywności AST u zdrowych osób (fizjologiczny) Nadmierne napięcie mięśni, mając na niektóre leki, takie jak Echinacea, waleriany, alkohol, duże dawki witaminy A, paracetamol, barbiturany, antybiotyki, itp

**Norma AST / ACAT**
dla mężczyzn	15-31	U / l
dla kobiet	20-40	U / l

Aktywność AST w surowicy wzrósł 4-5 razy mięśnia sercowego i przechowywane tak przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po ataku, oznacza to złe rokowanie u pacjentów z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli istnieje więcej zwiększenie aktywności enzymu w krwi, fakt ten świadczy o tym, rozszerzenie strefy zawału.

Gdy uszkodzenie lub martwica komórek wątrobowych jest także zwiększenie aktywności AST. Większa aktywność enzymu, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego aminotransferazy asparaginianowej (AST, AspAT) wzrosła?

Zwiększenie aktywności AST we krwi występuje w następujących przypadkach:

zapalenie wątroby
martwica wątroby
marskość
alkoholizm
raka wątroby z przerzutami do wątroby
zawał mięśnia sercowego
dziedzicznych i autoimmunologiczne choroby układu mięśniowo-szkieletowego (DMD)
mononukleoza
stłuszczenie
cholestasia

Istnieje wiele stanów patologicznych, w których istnieje również wzrost aktywności AST. Takie warunki obejmują - oparzenia, urazu, udar cieplny, zatrucia, trujące grzyby.

Mała aktywność AST brak obserwowano w obecności witaminy B6 i rozległe uszkodzenia wątroby (martwica, marskość).

Jednak w klinice jest stosowany do określenia aktywności ACT zasadzie do diagnozy uszkodzenia serca i wątroby. W innych stanach patologicznych aktywność enzymu zmienia się również, ale zmiana ta nie jest specyficzna, zatem nie jest wysoka wartość diagnostyczną.

Współczynnik de Rytis. W odróżnieniu od zawału uszkodzenia wątroby

Diagnostyce różnicowej wątroby lub serca, uszkodzenia z wykorzystaniem współczynnika Ritis de. Współczynnik de Ritis - stosunek AST / ALT, które zazwyczaj wynosi 1,3. Zwiększenie współczynnika jest większa niż 1,3 de Ritis charakterystyki mięśnia sercowego i zmniejszania się poniżej 1,3 - wykryto w chorobach wątroby.

Fosfataza alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) - jest enzymem membranę, która jest zlokalizowana w rąbku szczoteczkowym kanalików żółciowych. ALP mogą być jelit, łożyska i niespecyficzne (w wątrobie, nerkach i kościach). Jest kluczowym enzymem w metabolizmie kwasu fosforowego.

Norma alkalicznej fosfatazy


dorośli	30-90	U / l
wiek dojrzewania	400	U / l
w ciąży	250	U / l

Zwiększenie aktywności fosfatazy zasadowej we krwi zdrowych ludzi (wzrost fizjologiczny) Z przedawkowaniem witaminę C, wapń i niedobór fosforu w diecie, doustne środki antykoncepcyjne, hormonalna terapia estrogenów i progesteronu, antybiotyków, sulfonamidów, magnezu, omeprazol, ranitydyna, i inne.

Fosfatazy alkalicznej w diagnostyce wątroby i dróg żółciowych
Wysoka swoistość i wartość diagnostyczną ma definicja działalności AP podejrzewa się chorobę wątroby. Gdy żółtaczka jest zwiększenie aktywności fosfatazy zasadowej we krwi w 10-krotnej normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej konkretnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej następuje z zapaleniem wątroby, zapalenie dróg żółciowych, wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne i nadczynność tarczycy.

wartość fosfatazy alkalicznejw chorobach kości i Traumatologii
Znacznik jest enzymem fosfatazą alkaliczną osteosyntezy, to wzmożona aktywność w chorobach kości i przerzutów do kości z nowotworów, jak również przy leczeniu złamań.

Przyczyny podwyższonej fosfatazy alkalicznej

Wysoka aktywność fosfatazy alkalicznej wykryto za pomocą następujących schorzeń:

żółtaczka mechaniczna
guzy lub przerzuty kostne kości
nadczynność tarczycy
choroby krwi (szpiczak mnogi, choroba Hodgkina, mononukleoza)
krzywica
choroby niszczące wątroby (marskość wątroby, rak, gruźlica)
Białe zawałów (nerek, płuc)
amyloidoza

Przyczyną niskiego poziomu fosfatazy alkalicznej

Oprócz wysokiej aktywności fosfatazy alkalicznej w surowicy, istnieją warunki, w których aktywność enzymu snizhena.V podobnego zjawiska opracowany głównie z niedoborem magnezu, cynku, witaminy B12 lub C (szkorbutu) w diecie. Niska aktywność fosfatazy zasadowej we krwi jest także dołączone następujących stanów patologicznych, w organizmie człowieka - anemia, brak powstawania łożyska podczas ciąży, nadczynności tarczycy i zaburzenia wzrostu i tworzenia kości.

Jak zdać test fosfatazy alkalicznej?

Aby określić aktywność fosfatazy alkalicznej pochodzi krew z żyły rano, na czczo. wymagane jest przestrzeganie specjalnej diety. Konieczne jest, aby pamiętać, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, więc konieczne jest, aby skonsultować się z lekarzem, czy przerwać przyjmowanie tych leków na krótki okres czasu. W nowoczesnych laboratoriach Aktywność enzymu mierzy się przy natężeniu przepływu reakcji enzymatycznej. Metoda ta ma wysoką specyficzność, prostota, niezawodność i nie wymaga czasochłonnego do przeprowadzenia analizy.

W ten sposób, zbadaliśmy Główna aktywność enzymu w biochemicznym analizy krwi. Należy pamiętać, że diagnoza nie może opierać się jedynie na danych parametrów laboratoryjnych, konieczne jest, aby wziąć pod uwagę historię, klinik i innych danych pomiarowych. W związku z tym, dane te powinny być wykorzystywane do konsultacji, ale wykrycie wszelkich nieprawidłowości powinny z skonsultować się z lekarzem.

Autor: AK Nasedkina

Udostępnij w sieciach społecznościowych:

Podobne